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Le prix Nobel de chimie 2017 est décerné au Suisse Jacques Dubochet, à l'Allemand Joachim Frank et à l'Écossais Richard Henderson, pour le développement de la cryo-microscopie électroniquecryo-microscopie électronique, qui simplifie et améliore l'imagerie des biomolécules. Grâce à elle, il est désormais possible, non seulement de distinguer les protéinesprotéines, mais aussi de voir les détails les plus intimes de la structure moléculaire.
Les développements les plus récents permettent même de réaliser des sortes de films moléculaires, qui révèlent les secrets des mécanismes biologiques. Début 2016, la cryo-microscopie électronique avait permis à des chercheurs de dévoiler la structure du virus Zikavirus Zika.
En quelques années, la résolution de la cryo-microscopie électronique s’est largement améliorée. Sur l'image : à gauche, avant 2013 et à droite, de nos jours. © Martin Högbom, The Royal Swedish Academy of Sciences
Dubochet, Frank et Henderson, pères de la cryo-microscopie électronique
En 1990, c'est Richard Henderson qui produisit la toute première image 3D d’une protéine avec une résolutionrésolution atomique. Une image qu'il n'aurait pas pu obtenir sans les travaux de Joachim Frank portant sur un procédé de traitement des images. Ce dernier autorise à compiler des images 2D, même floues, pour reconstituer des images 3D.
Quant à la contribution de Jacques Dubochet, elle n'est pas des moindres. En effet, parmi les obstacles majeurs à l'étude des biomolécules au microscope électroniquemicroscope électronique, on compte le fait que l'examen doit se faire sous vide. Des conditions guère appréciées par l'eau dans laquelle baignent les échantillons biologiques. Une contrainte que Jacques Dubochet est parvenu à contourner par vitrification de l’eau -- refroidissement brutal -- afin de conserver l'intégritéintégrité de l'échantillon.
