Les prions, le troisième moteur de l’évolution

Les prions nous rappellent de mauvais souvenirs. Ces protéines mal formées  causent en effet l'encéphalopathie spongiforme bovineencéphalopathie spongiforme bovine, ESB, encore appelée maladie de la vache folle, l'équivalent humain de la terrible maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Pourtant, à la lumièrelumière des travaux publiés très récemment dans Nature, les prions ont montré qu'ils pouvaient également faciliter la survie. Du moins, chez les levureslevures (Saccharomyces cerevisiae). Ils permettraient une adaptation quasi instantanée à un environnement hostile et pourraient être transmis à la génération suivante, sans changement apparent dans l'ADN ou dans la régulation génétique.

Jusque-là, notre vision de l'évolution se limitait à des changements, de façon directe ou indirecte, dans la lecture de l'ADN. Soit il subit une mutation qui modifie la structure des protéines et leur confère une autre activité, soit les gènes se trouvent plus ou moins exprimés, du fait de l'action sur l'ADN de moléculesmolécules régulatrices : c'est l'épigénétique.

En 2004, de précédents travaux avaient déjà montré que les prionsprions pouvaient contribuer à l'évolution à leur manière. Mais un vif débat avait alors animé la communauté scientifique, certains prétextant que ces observations, bien qu'intéressantes, n'avaient que peu de valeur puisque l'on n'avait jamais observé de tels phénomènes dans la nature.

Les prions assurent la survie des levures

Pour faire taire les critiques, Susan Lindquist et ses collègues du MIT et du Whitehead Institute for Biomedical Research ont cette fois utilisé plus de 700 souches sauvages de levures. Les champignonschampignons unicellulaires ont été immergés dans un environnement hostile (acidité élevée, mise en présence d'une substance endommageant l'ADN...). Une bonne partie d'entre eux a présenté des prions.

Les levures Saccharomyces cerevisiae, ici vues sous microscopie à contraste interférentiel, sont des champignons unicellulaires très souvent utilisés dans la recherche scientifique. Mais pas seulement : ils composent les sachets de levure nécessaires à faire lever le pain et participent à la fermentation de la bière. © Masur, Wikipédia, DP

Les levures survivantes, celles qui s'étaient donc adaptées, ont alors été soumises à un médicament qui détruit les prions. Pour un grand nombre de colonies, ce traitement a été fatal, démontrant que ces protéines non conformes les protègent bien des conditions de vie difficiles et que l'ADN n'intervient pas. Ces propriétés concernent tout de même environ un tiers des souches étudiées (255).

Transmission de caractères indépendamment de l’ADN

Les auteurs ont particulièrement porté leur attention sur la protéine Sup35 devenue elle aussi prion. En temps normal, elle aide le ribosomeribosome, l'organiteorganite qui synthétise les protéines à partir de l'ARNARN, à commencer la traduction au bon endroit et à la terminer là où il faut. Lorsque Sup35 n'est plus active, ce contrôle de qualité disparaît et le ribosome lit tout le brin d'ARN, y compris des passages non traduits habituellement, et forme donc des protéines nouvelles. S'ensuit alors un fourmillement de molécules inédites dans la levure, dont certaines sont cruciales pour la survie.

Lors de la reproduction, ces prions sont en partie transmis à la cellule fille, qui se dote des mêmes propriétés et réussit à prospérer dans un environnement pourtant hostile. La transmission de caractères adaptatifs ne passe donc pas uniquement par l'ADN.

Les scientifiques pensent que les changements induits par les prions vont être testés par les levures et finalement intégrés, d'une manière ou d'une autre, dans le patrimoine génétique s'ils sont bénéfiques. Mais ce phénomène n'a pas encore pu être observé.