Le soufre influence la quantité de protéines, qui interviennent à tous les niveaux dans la cellule, mais aussi la qualité à travers la synthèse des acides aminés qu'il contient : cystéine et méthionine. Ces acides aminés soufrés sont groupés en plusieurs familles aux propriétés différentes selon leur groupe latéral.

Cystéine et Méthionine. © hardyuno fotoliaCystine
Cystéine et Méthionine. © hardyuno fotoliaCystine

Les acides aminés sont groupés en plusieurs familles, par exemple :

  • aliphatiques : le radical est une chaîne hydrogéno-carbonée apolaire ;
  • hydroxylés avec un groupe alcool donc polaires, mais non chargés et neutres.
  • soufrés avec un soufre dans la chaîne latérale. L'un d'eux, la cystéine est un thiol, deux cystéines peuvent établir une liaison covalente entre leurs atomes de soufre respectifs.
  • dicarboxyliques avec un groupement acide à l'extrémité de leur chaîne latérale, donc polaires, chargés négativement (à pH neutre) et acides.
  • aromatiques avec un cycle aromatique dans la chaîne laterale, non chargés et fortement apolaires
  • etc.

La liaison peptidique

Le groupement acide peut réagir avec le groupement amine d'un autre, avec élimination d'une molécule d'eau pour former une liaison covalente nommée liaison peptidique. La molécule est un dipeptide. D'autres acides aminés peuvent réagir avec lui et former un polypeptide. La propriété de la liaison peptidique est qu'elle est mobile autour de son axe et ceci confère aux protéines des propriétés particulières et « vitales ».

Liaison peptidique Jaspard, Angers. © Pep Bond Jaspard, Angers
Liaison peptidique Jaspard, Angers. © Pep Bond Jaspard, Angers

Les protéines

Une protéine est constituée de peptides, les plus courtes avec une cinquantaine d'acides aminés, les plus longues avec plusieurs milliers. Elles peuvent porter une chaîne glucidique, on a alors des glycoprotéines ou former des agrégats divers dont les hèmes, par exemple, associés à un atome de métal comme l'hémoglobine ou la chlorophylle. Les protéines interviennent à tous les niveaux dans la cellule.

Le pont disulfure

La cystéine est l'acide L-2-amino-3-mercaptopropionique. Sa chaîne latérale porte un groupement sulfhydryle (-SH) extrêmement réactif. L'autre acide aminé sulfuré, la méthionine, porte un groupe méthyle, est plus hydrophobe, d'un encombrement plus important et moins réactive. Deux cystéines reliées par un pont disulfure donne une cystine, le troisième acide aminé sulfuré. Un pont disulfure est une liaison covalente entre 2 atomes de soufre de la chaîne latérale de 2 résidus cystéines (Cys) réduits. Ils sont formés dans un milieu cellulaire oxydant.

Formation de cystéine.
Formation de cystéine.

Le cytoplasme n'est pas oxydant, il y a donc peu de protéines intracellulaires qui possèdent des ponts disulfure (seulement 27 %). Un pont disulfure peut être établi entre deux cystéines d'une même chaîne polypeptidique ou de deux chaînes polypeptidiques différentes. Le nombre de ponts disulfure des protéines varie : les toxines, pourtant de très petites protéines (20 à 30 acides aminés) peuvent en contenir jusqu'à 6 ! Toutes les cystéines ne forment pas un pont disulfure.

L'énergie libre de liaison est importante et contribue à la stabilisation de la structure tridimentionnelle de la protéine, sans forcément jouer un rôle déterminant dans le repliement des protéines. La formation d'un pont disulfure est une réaction d'oxydo-réduction réversible qui dépend du potentiel rédox et du pH. Il semble que les bactéries hyperthermophiles augmentent le nombre de ponts disulfure de leurs protéines pour qu'elles résistent mieux à la chaleur.