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Chez les mammifères, les grands cachalots (Physeter macrocephalusPhyseter macrocephalus) sont des champions hors concours en matièrematière de plongée profonde. Ces odontocètes peuvent descendre à plus de 3.000 m de profondeur durant des immersions qui atteignent parfois 1 h 30. Par comparaison, la majorité des êtres humains ne peuvent retenir leur respiration que quelques minutes, à l'exception du Danois Stig Severinsen qui a réalisé une apnéeapnée de 22 mn en novembre 2012.
Au fil du temps, les cachalots, mais aussi d'autres mammifères plongeurs, ont acquis plusieurs adaptations qui ont amélioré leur endurance sous l'eau. Certains possèdent ainsi jusqu'à 11 fois plus de myoglobinemyoglobine dans leurs muscles que leurs confrères terrestres. Or, cette protéineprotéine monomérique sert à stocker de l’oxygène. Actuellement, de nombreuses questions restent encore en suspens concernant son histoire évolutive. Par ailleurs, on se demande toujours pourquoi cette protéine ne s'agglutine pas dans les tissus musculaires, étant donné sa concentration.
Des éléments de réponse viennent d'être fournis sur ces deux zones d'ombre dans la revue Science, par Scott Mirceta de l'université de Liverpool (Royaume-Uni). Avec ses collaborateurs, mais aussi grâce à la mise en évidence d'une signature moléculaire inconnue jusqu'alors, il a réussi à retracer l'histoire de la myoglobine chez les mammifères depuis des millions d'années, dont certains sont aujourd'hui éteints.
La plongée typique d'un cachalot dure en moyenne 35 mn, période durant laquelle le mammifère atteint environ 400 m de profondeur. © Réunion Underwater Photography, Flickr, cc by sa 2.0
Des mammifères plongeurs dotés d’une myoglobine chargée
Pour débuter, les attentions se sont portées sur la concentration en myoglobine dans des muscles de mammifères plongeurs contemporains, de la musaraigne palustre de 16 g (Sorex palustris) à la baleine de 80 t. Un lien fort a été trouvé chez tous ces animaux entre la concentration en myoglobine, et la valeur de la charge électrique à la surface de ces moléculesmolécules. Voilà donc pourquoi ces protéines ne s'agglutinent pas dans les muscles, au risque de perdre leurs propriétés : elles se repoussent en raison de leur charge, comme deux aimantsaimants aux pôles identiques approchés l'un de l'autre.
Grâce aux propriétés de la myoglobine actuelle, l'évolution de la charge électrique maximale de la protéine, et donc de sa concentration dans les muscles, a été estimée pour 130 espèces de mammifères, dont des disparues. Pour ce faire, des moyens informatiques ont été utilisés pour lancer une reconstruction de séquences ancestrales (ou résurrection). Puis, tenant compte du poids estimé des espèces disparues, en plus d'autres facteurs, les chercheurs ont finalement retracé l'évolution de stockage de l'oxygène, et donc des temps de plongée, chez les mammifères au cours de ces 200 derniers millions d'années.
Un ancêtre commun propre aux éléphants et aux vaches de mer
Quels que soient les groupes impliqués, tous les mammifères pratiquant de longues apnées, y compris chez les espèces éteintes, ont présenté une charge électrique plus importante que la normale sur leurs myoglobines. Par ailleurs, l'étude a également prouvé l'existence d'un ancêtre commun amphibie aux éléphants, aux damans et aux rhytines de Steller (ou vaches de mervaches de mer, Hydrodamalis gigas). Il a vécu voilà 65 millions d'années dans des eaux africaines peu profondes.
Les scientifiques vont maintenant confronter leurs résultats aux changements anatomiques observés chez les mammifères lors de la transition terre-mer. Ces futures informations permettront alors de mieux comprendre la position et le rôle qu'occupaient les premiers mammifères marins dans leur écosystème. Il sera également possible de déterminer les proies dont ils se nourrissaient.
par Quentin Mauguit, Futura
le 15 juin 2013
